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Bei der Analyse der beiden Distinguished Professor Of Protein Zellmechanismen veröffentlicht

Shanghai Twisun Bio-Pharm Co., Ltd | Updated: Jan 07, 2016

Das Institut für Biophysik chinesische Akademie von Wissenschaften, die Forscher an der Hong Kong University of Science and Technology mit dem Titel "The CC1-FHA Tandem als ein zentraler Hub für Controlling the Dimerisierung und Aktivierung der Muskelkontraktion-3 KIF1A" Artikel weist darauf hin eine CC1-FHA-Struktur können Schlüssel-gesteuerte Protein-3 Serie von KIF1A Dimerisierung erleichtern und Aktivität Führerschein Kontrolle über solche Proteine ist ein neues Gesetz dargestellt. Veröffentlicht in der Zeitschrift Cell Press, seine Struktur.

Die Autor des Artikels stammt von Biophysik Professor Xutao, bzw. Forscher, Hong Kong Universität der Wissenschaft und Technologie Professor Zhang Mingjie, Feng Wei des Instituts sowie Forscher, Institute gehören zu den gleichen ersten Autor Hong Kong Universität der Wissenschaft und Technologie und der Huazhong Universität für Wissenschaft und j.Halling (Lin Huo, Transkription), Yueyang (Yang Yue, Transkription).

Muskelkontraktion (Muskelkontraktion) ist ein Protein Super Familie, ist eine Art molekulare Motoren, dieses Protein ist ein Polymer der Monomer-Komposition, der "Kopf" mit ATP-Enzym-Aktivität kann durch die Hydrolyse von ATP Energie, Änderung Konfigurationen erhaltene, ausüben. Dieses Protein und die Dynamik der Polar Motion Mikrotubuli Eiweiß etwas anderes, eine Muskelkontraktion kann jedoch nur in einer Richtung, z. B. Muskelkontraktion-1 Bewegung entlang der Mikrotubuli. Hauptfunktion des Proteins ist in intrazellulären Transport, z. B. ziehen die Chromosomen Mitose, Meiose und Zelle Migration beteiligt.
Muskelkontraktion-3 KIF1A ist auch ein Mitglied dieser Familie, in der axonale Transport und spielte eine wichtige Rolle bei der Bildung von Synapsen. Studie zeigt KIF1A in-vitro ist Einheitsformular, jedoch im Körper, sondern auch als ein Dimer Kontinuität. Wissenschaftler wissen wenig über die Dynamik der Dimer-Mechanismus.

Zur Beantwortung dieser Frage in diesem Artikel die Forscher fanden, verbunden mit KIF1A KK1-FHA ist eine stabile Dimer. Analyse der Struktur der CC1-FHA, schlug vor, dass KK1 und die FHA-Verbindung unerwartet ist eine Beta-Haarnadel-Struktur kann diese Struktur KK1 und FHA, montiert in einer identischen Dimer CC1-FHA integrieren.
Noch wichtiger ist, wenn die Dissoziation der Dimer CC1-FHA, wird KK1 und Beta Strukturen lösen, sind beide wesentliche Bestandteile der Macht-Inhibitoren. Daher nach Ansicht der Forscher, CC1-FHA inline-Dimmer kann nicht nur fördern KIF1A Dimerbildung, aber auch durch Chelat-KK1/β--Finger Bereich starten die dynamische Aktivität.

Diese Daten legen nahe, dass diese CC1-FHA-Line-Struktur möglicherweise geregelten KIF1A Dimerisierung und ein Zentrum der Aktivität, und dies kann auch verlängert werden, zum anderen auf den Wirkmechanismus von Muskelkontraktion-3, stellt so ein Protein-gesteuerte Steuerelement ein neues Gesetz.
Muskelkontraktion, hat frühere Untersuchungen gefunden, dass mit dem Protein Muskelkontraktion Bläschen, Organellen und andere Elemente an die Microtubule Netzwerk (Microtubule Gitter) Bewegung führt, aber die Bewegung nicht schien zu brauchen das Raster selbst, es aufgehoben, bevor das Muskelkontraktion Bewegung Modell eine bedeutende Fortschritte auf diesem Gebiet ist.

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